Tierisches und pflanzliches Eiweiß im Vergleich!

In der Fitness-, Kraftsport- und Bodybuildingszene ist hinreichend bekannt, dass es sich bei Protein nicht nur um einen lebensnotwendigen Nährstoff handelt, sondern auch um einen, der den Aufbau von Muskelmasse und Kraft unterstützt. Daher gilt in diesen Kreisen die Aufnahme von 1,6 bis 2,2 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht am Tag als wissenschaftliche Empfehlung [1]. Dennoch streiten sich die Geister darüber, ob tierisches oder pflanzliches Eiweiß besser ist beziehungsweise wo die Unterschiede liegen.

Wenn die meisten von uns an Proteinquellen denken, wird ihnen zunächst an Fleisch, Fisch, Milchprodukte, Eier und Proteinpulver in den Sinn kommen. Wie die Seite Statista.com zeigt, steigt der Anteil der Menschen in der Bevölkerung, die sich selbst als Veganer einordnen oder als Leute bezeichnen, die weitgehend auf tierische Produkte verzichten, deutlich an [2]. Waren es im Jahre 2016 noch 0,8 Prozent der Bevölkerung, verzeichnete das Statistikportal vier Jahre später bereits 1,13 Prozent, was einem Anstieg um ganze 41,25 Prozent entspricht. Auch in Fitness-, Kraftsport- und Bodybuildingkreisen können wir einen Anstieg der vegan lebenden Menschen beobachten. Viele von ihnen würden sicherlich behaupten, dass pflanzliches Eiweiß gesünder ist und sich besser für den Muskelaufbau eignet.

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Gerade vor dem Hintergrund, dass bekennende Veganer, aber auch eingefleischte Fleischesser dazu tendieren, ihren Standpunkt vehement zu verteidigen, kann eine Diskussion darüber, ob tierisches oder pflanzliches Eiweiß gesünder oder effektiver für den Muskelaufbau ist, schnell aus dem Ruder geraten. Daher erachten wir es als notwendig, gleich zu Beginn dieses Artikels die Gemüter auf beiden Seiten zu beschwichtigen. Dies soll kein Artikel über ethische Standpunkte sein und er soll auch keinen der beiden Seiten verteidigen. Stattdessen soll er als objektive Diskussion der aktuelle wissenschaftlichen Datenlage dienen, welche die Unterschiede zwischen tierischen und pflanzlichen Proteinquellen untersucht hat und wie sie den Muskelaufbau beeinflussen.

Deshalb werden wir an dieser Stelle nicht tiefer ins Detail gehen, was die potenziellen gesundheitlichen Faktoren, spirituellen Auswirkungen oder Einflüsse auf den Klimawandel angeht. Diese Diskussion würde den Rahmen dieses Artikels deutlich sprengen. Es geht uns an dieser Stelle allein um das Wachstum von Muskulatur. Wie immer wollen wir zu einer gesunden, datenbasierten Diskussion aufrufen und begrüßen jegliche Kommentare, sofern sie keine Beleidigungen enthalten. Wenn du dich zu einer der beiden Seiten jedoch besonders zugeneigt fühlst, dann nimm dir bitte die Zeit, um deine Antwort rational vorzubringen, ohne dabei lediglich persönliche Meinungen, Glaubensansätze oder schwache Evidenzen zu verteidigen. Wir wollen niemanden von etwas überzeugen, sondern lediglich die wissenschaftlichen Daten aufbereiten.

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Welche Faktoren beeinflussen die Muskelproteinsynthese?

Das Gleichgewicht zwischen Muskelproteinsynthese (MPS) und Muskelproteinabbau (MPB) bestimmt, ob wir langfristig an Muskulatur aufbauen, abbauen oder unsere Muskelmasse gleich bleibt. In unserem Körper finden ständig Auf- und Abbauprozesse statt. Die meisten Zellen haben ein gewisses „Haltbarkeitsdatum“. Das bedeutet, dass sie nach einer bestimmten Zeit ihre Funktion verlieren und ersetzt werden müssen. Übersteigt die Rate der Muskelproteinsynthese langfristig die des Muskelprotienabbaus, so bauen wir unter dem Strich Muskulatur auf. Eine negative Proteinbalance führt dagegen langfristig zum Abbau von Muskelmasse. In der folgenden Grafik ist eine ausgeglichene Proteinbalance gezeigt, die zu einem Erhalt der Muskelmasse führt [3].

Es gibt im Wesentlichen zwei große Faktoren, die die MPS positiv beeinflussen. Zum einen ist das wie dargestellt die Nahrungsaufnahme, besonders in Form von Protein [1]. Die zweite wichtige Säule stellt das Krafttraining dar [4]. Da Krafttraining in den meisten Fällen auch mit kleinsten Verletzungen der Muskelzellen einhergeht, steigert es ebenfalls die Rate des Muskelproteinabbaus [4]. Abhängig vom Trainingsvolumen und der Trainingsintensität sowie der Regeneration kann so der Muskelproteinabbau genauso stark oder stärker angehoben werden wie die Muskelproteinsynthese, weshalb zu viel Training und zu wenig Regeneration langfristig den Muskelaufbau sogar behindern kann.

In Bezug auf die Nahrungsaufnahme wird die MPS besonders durch das Vorhandensein der essenziellen Aminosäuren (EAAs) beeinflusst. Vor allem die essenzielle Aminosäure Leucin gilt als Trigger des mTOR-Signalweges, der maßgeblich an der Muskelproteinsynthese beteiligt ist [5]. Auf Grundlage der aktuellen Studienlage scheint es, als stelle eine Menge von etwa drei Gramm Leucin innerhalb eines vollständigen Nahrungsproteins, also in Kombination mit allen anderen 19 proteinogenen Aminosäuren, die minimale Dosis dar, die zur maximalen Steigerung der MPS führt [6]. Die meisten Vergleiche zwischen tierischen und pflanzlichen Proteinquellen beziehen sich demnach auf  ihren Leucingehalt. Während die Gehalte von Leucin und den anderen EAAs eine wichtige Rolle bei der Stimulation der MPS spielen, müssen wir zunächst noch andere Faktoren mit einbeziehen.

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Die Qualität und das anabole Potential von Proteinquellen

Die Proteinqualität ist stark vom EAA- und Leucingehalt einer Proteinquelle abhängig, egal ob es sich dabei um tierisches oder pflanzliches Eiweiß handelt. Bis vor Kurzem hat man diese mit Hilfe der sogenannten PDCAAS-Skala bewertet. Die Abkürzung steht für „Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score“, was übersetzt so viel bedeutet wie Aminosäure-Score, korrigiert nach der Protein-Verdaubarkeit. Dieses System weist jedoch einige Limitationen auf und wurde deshalb durch den DIAAS ersetzt, was so viel bedeutet wie Verdaubarkeits-Score der unverzichtbaren Aminosäuren (Digestible Indispensable Amino Acid Score) [7].

Beide Methoden werden verwendet, um zu messen, welche Menge einer bestimmten Proteinquelle nötig ist, um einen Proteinmangel zu vermeiden [8]. Die Vermeidung eines Mangels ist sicherlich nicht dasselbe wie die Maximierung des Muskelaufbaus. Deshalb sind die beiden Systeme für uns nicht zu 100 Prozent auf den Muskelaufbau anwendbar. Zwar eignen sie sich gut, um die Qualität und Bioverfügbarkeit von Proteinquellen zu bewerten, doch korrelieren sie nicht zwangsweise mit dem anabolen Potenzial eines proteinreichen Lebensmittels [8]. Beispielsweise rangieren Sojaprotein und das Protein aus Rindfleisch ähnlich auf der PDCAAS-Skala, doch kamen Studien zu dem Ergebnis, dass Rindfleisch die Muskelproteinsynthese stärker anhebt als Sojaprotein [8, 9].

Das anabole Potenzial einer Proteinquelle hängt von mehreren Faktoren (Verdaubarkeit, Zusammensetzung und Absorptionskinetik der Aminosäuren) ab, von denen Leucin die wichtigste zu sein scheint [8, 10, 11, 12]. Wie schlagen sich nun tierisches und pflanzliches Eiweiß im Vergleich von Proteinqualität und anabolem Potenzial? In Bezug auf ihren Gehalt essenzieller Aminosäuren wiesen tierische einen höheren Anteil am Gesamtprotein auf als pflanzliches Eiweiß [13]. Bei der Interpretation der folgenden Grafik ist zu beachten, dass die Analyse die essenzielle Aminosäure Tryptophan nicht berücksichtigt, da sie über ein separates Verfahren bestimmt werden muss. Da pflanzliches Eiweiß in der Regel jedoch auch weniger Tryptophan enthält als tierische Proteinquellen, bleibt die Grundaussage dieser Grafik bestehen [14].

In Bezug auf die Proteinkinetik zeigen Untersuchungen, dass pflanzliche Proteinquellen weniger gut verdaut werden als tierische [15]. In der Regel wird dies über den Anteil der Aminosäuren gemessen, die verdaut und aufgenommen werden und somit der Proteinsynthese im Körper zur Verfügung stehen. Tierische Proteinquellen weisen dabei Werte von über 90 Prozent auf, wohingegen Lebensmittel, die pflanzliches Eiweiß liefern, zwischen 45 und 80 Prozent erreichen [15]. Isolierte Formen pflanzlichen Proteins, wie zum Beispiel Proteinpulver auf Basis von Soja, Reis oder Erbsen, können oftmals ebenfalls zu 90 Prozent und mehr verdaut und aufgenommen werden, da im Prozess der Aufbereitung Stoffe wie Phytinsäure und Ballaststoffe entfernt wurden, die die Verdauung behindern können [8, 15].

Aminosäuren aus pflanzlichen Lebensmitteln werden zu einem höheren Anteil in Harnstoff umgewandelt als tierisches Protein [16]. Dadurch verringert sich das Potenzial der Aminosäuren, die MPS zu steigern und zum Muskelaufbau beizutragen. Der Grund dafür ist wahrscheinlich der geringere Anteil von Leucin und anderen Schlüsselaminosäuren, die den Prozess der MPS in Gang setzen. Somit bleiben mehr nicht-essenzielle Aminosäuren übrig, die nicht durch die MPS verwertet werden können und in der Leber oxidieren. Diese Theorie wurde zumindest teilweise durch Studien bestätigt, die zeigen, dass Sojaprotein zu einer höheren Oxidation von Aminosäuren führt als Milchprotein, wenn beide in gleicher Menge aufgenommen werden [17]. Mit anderen Worten: Protein aus pflanzlichen Quellen kann in geringerem Umfang zur Muskelproteinsynthese verwendet werden, wenn wir diese allein betrachten [8].

Alle besprochenen Faktoren werden im DIAAS berücksichtigt, der für pflanzliches Eiweiß insgesamt niedrigere Werte zeigt als für tierische Proteinquellen [7, 18]

Tierisches und pflanzliches Eiweiß in der Praxis

Bisher haben wir ausschließlich die Hintergründe und Theorien besprochen, mit denen wir den Unterschied zwischen tierischen und pflanzlichen Proteinquellen bewerten können. Jetzt ist es an der Zeit, das Ganze in die Praxis umzusetzen. Untersuchungen haben ergeben, dass die akute Aufnahme von Sojaprotein die Proteinsynthese weniger stark anregt wie Whey Protein, Magermilch oder Rindfleisch [20, 21, 22]. Andere pflanzliche Proteinquellen wurden deutlich weniger untersucht. Daher sollten jegliche Aussagen über andere Formen im Vergleich zu Whey und Co. bislang mit Vorsicht betrachtet werden.

Dieser akute Anstieg der MPS überträgt sich ebenfalls auf den langfristigen Muskelaufbau. Milchproteine haben beispielsweise gezeigt, dass sie effektiver als Sojaprotein dabei sind, die magere Körpermasse zu steigern, wenn beide in gleicher Menge und innerhalb des gleichen Zeitrahmens eingenommen werden [23, 24]. Andere Untersuchungen zeigen allerdings, dass pflanzliches Eiweiß ebenfalls effektiv für den Muskelaufbau sein kann. Der einzige Haken daran ist, dass man mehr davon aufnehmen muss.

Studien, in denen den Teilnehmern höhere Mengen von Proteinen auf Basis von Milch oder pflanzliches Eiweiß verabreicht wurde, zeigten langfristig einen ähnlichen Muskelaufbau zwischen beiden Herangehensweisen [25, 26]. Der Grund dafür ist, dass in beiden Studien mindestens 30 Gramm reines pflanzliches Eiweiß aufgenommen wurde. Zwar enthalten pflanzliche Proteinquellen einen geringeren Anteil an Leucin und EAAs, wenn sie aber in höheren Mengen aufgenommen werden, erreichen sie dennoch den eingangs besprochenen Schwellenwert von drei Gramm Leucin, um die MPS maximal zu stimulieren. Egal wie hochwertig die Proteinquelle auch sein mag, die Aufnahme von mehr als drei bis vier Gramm Leucin pro Mahlzeit scheint die MPS nicht signifikant weiter ansteigen zu lassen [6].

Fazit und Zusammenfassung

Tierisches Protein scheint gegenüber pflanzlichem Eiweiß in Bezug auf die Muskelproteinsynthese überlegen zu sein. Es weist prozentual gesehen mehr essenzielle Aminosäuren sowie Leucin auf und wird vom Körper effektiver verdaut und aufgenommen. Allerdings kann dieses Problem bei einer pflanzlichen Ernährung umgangen werden, indem man eine höhere Menge der pflanzlichen Proteinquellen aufnimmt und somit eine höhere absolute Aufnahme der wichtigen Aminosäuren erreicht. Auch kann die Kombination verschiedener pflanzlicher Eiweißträger dazu beitragen, dass sich die Aminosäurenprofile auf positive Weise ergänzen.

Wenn im Rahmen einer pflanzlichen Ernährung jedoch nicht genügend Protein zugeführt wird, um diese Faktoren auszugleichen, kann auch kein optimaler Muskelaufbau stattfinden. In der Praxis gestaltet sich dies häufig als schwierig, da pflanzliche Proteinquellen mit Ausnahme von Proteinpulvern absolut gesehen sowie in Relation zu Kohlenhydraten und Fetten weniger Protein enthalten. Sicherlich ist eine vegane Ernährung damit nicht ideal für den Muskelaufbau. Dennoch ist es nachvollziehbar, dass manche Athleten aus ethischen Gründen weniger oder keine tierischen Nahrungsmittel zu sich nehmen möchten. Für diesen Fall findet ihr hilfreiche Tipps in unserem Guide über den optimalen Muskelaufbau für Vegetarier und Veganer.

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Primärquelle: Charlie Ottinger: „Plant vs. Animal Protein“, www.themusclephd.com

Literaturquellen:

1. Iraki, Juma, et al. „Nutrition Recommendations for Bodybuilders in the Off-Season: A Narrative Review.“ Sports 7.7 (2019): 154.
2. Statista: „Personen in Deutschland, die sich selbst als Veganer einordnen oder als Leute, die weitgehend auf tierische Produkte verzichten, in den Jahren 2016 bis 2020“, de.statista.com, gesehen am 11.11.2020
3. Burd, Nicholas A., et al. „Exercise training and protein metabolism: influences of contraction, protein intake, and sex-based differences.“ Journal of applied physiology 106.5 (2009): 1692-1701.
4. Wackerhage, Henning, et al. „Stimuli and sensors that initiate skeletal muscle hypertrophy following resistance exercise.“ Journal of Applied Physiology 126.1 (2019): 30-43.
5. Lane, Michael T., et al. „Endocrine responses and acute mTOR pathway phosphorylation to resistance exercise with leucine and whey.“ Biology of sport 34.2 (2017): 197.
6. Morton, Robert W., Chris McGlory, and Stuart M. Phillips. „Nutritional interventions to augment resistance training-induced skeletal muscle hypertrophy.“ Frontiers in physiology 6 (2015): 245.
7. Leser, S. „The 2013 FAO report on dietary protein quality evaluation in human nutrition: Recommendations and implications.“ Nutrition Bulletin 38.4 (2013): 421-428.
8. van Vliet, Stephan, Nicholas A. Burd, and Luc JC van Loon. „The skeletal muscle anabolic response to plant-versus animal-based protein consumption.“ The Journal of nutrition 145.9 (2015): 1981-1991.
9. Phillips, Stuart M. „Nutrient-rich meat proteins in offsetting age-related muscle loss.“ Meat science 92.3 (2012): 174-178.
10. Koopman, Rene, et al. „Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein.“ The American journal of clinical nutrition 90.1 (2009): 106-115.
11. Pennings, Bart, et al. „Whey protein stimulates postprandial muscle protein accretion more effectively than do casein and casein hydrolysate in older men.“ The American journal of clinical nutrition 93.5 (2011): 997-1005.
12. Volpi, Elena, et al. „Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults.“ The American journal of clinical nutrition 78.2 (2003): 250-258.
13. Gorissen, Stefan HM, et al. „Protein content and amino acid composition of commercially available plant-based protein isolates.“ Amino acids 50.12 (2018): 1685-1695.
14. Joint, W. H. O. „Protein and amino acid requirements in human nutrition.“ World health organization technical report series 935 (2007): 1.
15. Consultation, FAO Expert. „Dietary protein quality evaluation in human nutrition.“ FAO Food Nutr. Pap 92 (2011): 1-66.
16. Fouillet, Hélène, et al. „Absorption kinetics are a key factor regulating postprandial protein metabolism in response to qualitative and quantitative variations in protein intake.“ American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology 297.6 (2009): R1691-R1705.
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21. Tang, Jason E., et al. „Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men.“ Journal of applied physiology (2009).
22. Wilkinson, Sarah B., et al. „Consumption of fluid skim milk promotes greater muscle protein accretion after resistance exercise than does consumption of an isonitrogenous and isoenergetic soy-protein beverage.“ The American journal of clinical nutrition 85.4 (2007): 1031-1040.
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24. Volek, Jeff S., et al. „Whey protein supplementation during resistance training augments lean body mass.“ Journal of the American College of Nutrition 32.2 (2013): 122-135.
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