Studien-Update: Welchen Stellenwert haben BCAAs beim Muskelaufbau?

Vor Kurzem haben wir auf unserer Instagram-Seite ein Meme veröffentlicht, welches darauf hindeutet, dass verzweigtkettige Aminosäuren, im Englischen als „branch chained amino acids“ oder kurz BCAAs bezeichnet, für die meisten Sportler keinen Nutzen hätten. Während diese Grafik, wie für Memes so üblich, mit einem gewissen Augenzwinkern zu betrachten ist, häuften sich schlagartig die Kommentare, die sich zum einen für den Konsum der drei Aminosäuren aussprachen oder der Kernaussage des Bildes recht gaben. Wir wollen heute Klarheit schaffen und beleuchten, welchen Stellenwert die Wissenschaft diesem Supplement heutzutage beimisst.

Bevor wir jedoch in die Forschung abtauchen, möchten wir noch die Kommentare adressieren, die völlig richtig anmerkten, dass wir in der Vergangenheit Artikel veröffentlicht haben, die sich für den Konsum von BCAAs aussprachen. Wie wir in der Einleitung zum Text unter dem angesprochenen Beitrag dargelegt haben, wurde die Kombination der drei essenziellen Aminosäuren Leucin, Isoleucin und Valin noch vor wenigen Jahren als eines der effektivsten und wichtigsten Nahrungsergänzungsmittel im Kraftsport und Bodybuilding angesehen. Die damals vorherrschende Studienlage deutete auf einen signifikanten Mehrwert durch die Aufnahme dieser Produkte hin, weshalb auch wir verständlicherweise diesem Glauben verfallen waren.

https://www.instagram.com/p/B2wWKYYIenH/

Wie andere Beispiele ebenfalls zeigen, ist eine wissenschaftliche Datenlage jedoch nie allgemeingültig oder universal. Es braucht zahlreiche Versuche und Experimente an verschiedenen Bevölkerungsgruppe, um Anhand von übereinstimmenden Daten behaupten zu können, dass ein kausaler Zusammenhang zwischen zwei Dingen besteht. Während wir in den seltensten Fällen von einer hundertprozentigen Sicherheit sprechen können, nähert sich die Wissenschaft viel mehr über die Zeit der Wahrheit an. Somit kann es vorkommen, dass frühere Daten allmählich aufgrund von Limitationen der entsprechenden Studien widerlegt werden und als reflektierte Person oder Plattform sollte man einen solchen Wandel erkennen und anerkennen können. Überspitzt gesagt, glaubten die Menschen bis ins Mittelalter auch noch, die Erde sei eine Scheibe.

Was sind BCAAs eigentlich?

Zu den verzweigtkettigen Aminosäuren gehören die drei Vertreter Leucin, Isoleucin und Valin. Sie werden so genannt, weil sie eine aliphatische Seitenkette mit einem sogenannten „Zweig“ enthalten, ein Kohlenstoffatom, welches an mindestens drei weitere Kohlenstoffatome gebunden ist.

Wir unterteilen die für unseren Organismus relevanten Aminosäuren zunächst in die 20 proteinogenen Aminosäuren, welche beim Aufbau von körpereigenen Proteinen beteiligt sind, sowie nicht-proteinogene Aminosäuren wie Citrullin, Taurin und Ornithin, die zwar kein Bestandteil von Proteinen sind, aber wichtige Funktionen im Stoffwechsel übernehmen.

Die 20 proteinogenen Aminosäuren unterteilen wir weiterhin in essenzielle und nicht-essenzielle Aminosäuren. Während unser Körper unter normalen Umständen die meisten der proteinogenen Aminosäuren selbst aus anderen Aminosäuren herstellen kann, müssen wir die acht essenziellen Aminosäuren (EAAs) zwingend über die Nahrung aufnehmen, da ihre Struktur für unseren Körper nicht herstellbar ist. Unter besonderen Umständen sowie im Kindesalter und der Schwangerschaft können jedoch auch weitere proteinogene Aminosäuren essenziell werden. Aufgrund der Tatsache, dass unser Körper zum Aufbau von Proteinen alle 20 proteinogenen Aminosäuren benötigt und acht davon nicht herstellen kann, erklärt sich von selbst, dass nur bei einer ausreichenden Zufuhr aller EAAs neues Gewebe, darunter auch Muskelprotein, aufgebaut werden kann [1].

Welche Rolle spielen BCAAs beim Muskelaufbau?

Genau an dieser Stelle scheiden sich die Geister. Wie wir eben ganz simpel und einfach dargelegt haben, ist es dem Körper nicht möglich, aus BCAAs allein neues Muskelgewebe aufzubauen. Dazu fehlt es dem Körper an den weiteren fünf EAAs, die er nicht aus Leucin, Isoleucin und Valin herstellen kann. Allerdings stellen Nahrungsergänzungsmittel nie einen Ersatz für vollwertige Nahrung dar, weshalb wir über die Ernährung bereits genügend Bausteine für den Muskelaufbau zu uns nehmen oder nehmen sollten. Die Frage, die sich nun stellt, ist, ob die Kombination der drei Aminosäuren den Muskelaufbau über die Funktion als Baustoff hinaus verbessern kann?

BCAAs und die Muskelproteinsynthese

Klären wir dazu zunächst ganz grob die Frage, wie Muskelaufbau auf molekularer Ebene funktioniert.

In unserem Körper finden ständig Auf- und Abbauprozesse statt. Die meisten Zellen haben ein gewisses „Haltbarkeitsdatum“. Das bedeutet, dass sie nach einer gewissen Zeit ihre Funktion verlieren und ersetzt werden müssen. Um den Status quo zu erhalten, müssen sich Proteinsynthese und -abbau folglich die Waage halten [1]. Möchten wir hingegen Muskulatur aufbauen, muss die Rate der Proteinsynthese die des Abbaus übersteigen. Während dabei auch die Energiebilanz und das Training eine nicht unerhebliche Rolle spielen, ist es vor allem der Eiweißkonsum und die damit verbundene Aufnahme von Aminosäuren, über den wir dieses Gleichgewicht steuern können.

In der Zeit nach einer Nahrungsaufnahme, die wir als „postprandiale“ Phase bezeichnen, steigt der Aminosäurespiegel im Blut nach etwa 30 bis 45 Minuten an. Dies ist die Zeit, die der Körper im Durchschnitt benötigt, um die ersten Proteine zu verdauen und in Form von Aminosäuren aufzunehmen. Dementsprechend steigt auch die Verfügbarkeit von EAAs und die Rate der MPS fängt an, die Rate des Muskelproteinabbaus (muscle protein breakdown, kurz MPB) zu übersteigen. Diese anabole Phase kommt basierend auf der Zusammensetzung der Mahlzeit, der Proteinmenge und der Art der Proteinquelle nach etwa eineinhalb bis drei Stunden zu seinem Höchststand [3].

Nachdem die gesamte Mahlzeit verdaut und aufgenommen ist, man bezeichnet das als „postabsorptive Phase“, geht die MPS wieder auf ihr Ausgangsniveau zurück, bis eine weitere Proteinaufnahme erfolgt. In dieser Zeit übersteigt die MPB die Rate der MPS ungefähr bis zu 30 Prozent, solange die Energiebilanz ausgeglichen ist. Grund dafür ist, dass auch andere Gewebe einen ständigen Bedarf an Aminosäuren besitzen und ein kleiner Teil zur Energiegewinnung oxidiert wird [4]. Im Falle eines Energiedefizits, beispielsweise im Rahmen einer Diät, kann die Rate des MPB wegen einer stärkeren Verwendung von Protein als Energiequelle auch bedeutend größer ausfallen.

Um den Abbau von Muskelprotein in der postabsorptiven Phase zu reduzieren, dachte man anfänglich, BCAAs, beziehungsweise Leucin, könnten die MPS auch in Abwesenheit einer Mahlzeit steigern, um so das Verhältnis anzugleichen. Um diese Hypothese zu testen, verabreichte man Personen, die zuvor eine Nacht lang gefastet hatten, eine Infusion mit BCAAs über drei oder 16 Stunden [5, 6]. In beiden Fällen stieg der Gehalt an BCAAs im Blut, wohingegen der Spiegel der anderen EAAs sank. Interessant war jedoch weiterhin, dass sowohl die Rate des MPB als auch die der MPS sank. Dennoch blieb das Verhältnis aufseiten des MPB, was bedeutet, dass trotz der BCAA-Infusion unter dem Strich Muskelprotein abgebaut wurde. Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass zum einen die MPS gehemmt ablief, da nicht alle acht EAAs zur Verfügung standen, und zum anderen der MPB geringer ausfiel, da nur fünf statt acht EAAs aus dem Muskelgewebe freigesetzt werden mussten, um die Rate der Proteinsynthese in anderen Geweben zu stillen. So zumindest sie Theorie.

Neben der Nährstoffaufnahme stellt körperliche Aktivität, insbesondere das Krafttraining, den zweiten großen Trigger der MPS beim Menschen dar. Die Kombination aus anaerobem Training und einer Proteinaufnahme maximiert und verlängert die MPS aufgrund der erhöhten Sensitivität des Gewebes auf Aminosäuren und verschiedenen Signalwegen für ungefähr 24 Stunden nach dem Training [7, 8, 9]. Eine Menge von etwa drei Gramm Leucin innerhalb eines vollständigen Nahrungsproteins, also in Kombination mit allen anderen 17 proteinogenen Aminosäuren, hat sich dabei als die minimale Dosis erwiesen, die zur maximalen Steigerung der MPS führt.

Um die Frage zu klären, wie stark der stimulierende Effekt von BCAAs auf die MPS nach dem Training bei gleichzeitiger Verfügbarkeit aller Aminosäuren ist, führten Churchward-Venne et al. eine Studie durch, in der sie ihre jungen, fitten Teilnehmer in folgende Gruppen einteilten [10]:

• Gruppe 1: 25 Gramm Wheyprotein, welches von Natur aus 3 Gramm Leucin enthält.
• Gruppe 2: 6,25 Gramm Wheyprotein, welches von Natur aus 0,75 Gramm Leucin enthält.
• Gruppe 3: 6,25 Gramm Wheyprotein, welches von Natur aus 0,75 Gramm Leucin enthält + 2,25 Gramm Leucin, um eine Gesamtmenge von 3 Gramm Leucin zu erhalten.
• Gruppe 4: 6,25 Gramm Wheyprotein, welches von Natur aus 0,75 Gramm Leucin enthält + 4,25 Gramm Leucin, um eine Gesamtmenge von 5 Gramm Leucin zu erhalten.
• Gruppe 5: 6,25 Gramm Wheyprotein, welches von Natur aus 0,75 Gramm Leucin enthält + 4,25 GrammLeucin, um eine Gesamtmenge von 5 Gramm Leucin zu erhalten + je 3 Gramm Isoleucin und Valin.

Innerhalb der ersten eineinhalb Stunden der Einnahme erreichten alle Gruppen die gleiche MPS-Rate. Allerdings lag nur die Gruppe 4 auch noch nach viereinhalb Stunden mit der optimalen Menge Wheyprotein von 25 Gramm gleich auf [10]. Daraufhin suchte man nach Gründen, weshalb ausgerechnet Gruppe 5, die die gleiche Menge Leucin bekam, jedoch darüber hinaus noch Isoleucin und Valin, nicht den Effekt erreichte wie die gleiche Menge Leucin allein. Man argumentierte, dass die Aminosäuren möglicherweise um die gleichen Transporter im Dünndarm sowie in den Muskelzellen konkurrieren und daher nicht ausreichend Leucin einströmen kann [11, 12].

Im Rahmen einer aktuellen Untersuchung konnte man zwar zeigen, dass die isolierte Einnahme von BCAAs nach dem Training die MPS über vier Stunden hinweg um 22 Prozent gegenüber dem Placebo steigert, sie am Ende aber immer noch sechsmal geringer ausfällt als bei der Einnahme einer Menge Wheyprotein, die den gleichen BCAA-Gehalt kombiniert mit den weiteren 17 proteinogenen Aminosäuren enthält [10, 13]. Resultierend aus diesen Daten können wir zum aktuellen Zeitpunkt festhalten, dass BCAAs gegenüber der Einnahme einer ausreichenden Menge eines kompletten Proteins keinen Vorteil hinsichtlich des „Schutzes der Muskulatur“ oder der Steigerung der Proteinsynthese besitzt!

Die Internationale Gesellschaft für Sporternährung (ISSN) unterstützt diese Empfehlung und spricht sich gegen den Gebrauch von BCAAs zur Stimulierung der MPS aus [14]. Die Sensitivität des Muskelgewebes scheint bis zu 24 Stunden nach dem Training erhöht zu sein, egal ob vollständiges Protein vor, während oder innerhalb der ein bis drei Stunden nach dem Training aufgenommen wird. Die wichtigsten Faktoren stellen dagegen eine ausreichende Proteinzufuhr zwischen 1,6 und 2,2 Gramm je Kilogramm Körpergewicht sowie eine gleichmäßige Verteilung dieser Menge über den Tag dar, solange das Ziel lautet, die Muskelproteinsynthese zu maximieren.

Das anabole Fenster nach dem Training auf dem wissenschaftlichen Prüfstand!

Direkt nach dem Training, am besten mit dem Fallenlassen der letzten Hantel, sollst du einen Proteinshake mit kurzkettigen Kohlenhydraten trinken und anschließend eine große, protein- und kohlenhydratreiche Mahlzeit essen. Dieses Paradigma hat sich wohl in viele Köpfe eingebrannt. Jahrzehntelang haben Bodybuilder jenen Ansatz befolgt und immer wieder gepredigt. Grund dafür sei, dass der Körper nach […]

Andere Vorteile von BCAAs

Aber nicht so voreilig. Wir wissen zwar jetzt, dass BCAAs hinsichtlich der Muskelproteinsynthese bei ausreichender Proteinzufuhr keine direkten Vorteile bieten, das bedeutet aber nicht, dass sie unser Training nicht auf andere Weise unterstützen könnten.

BCAAs und mentale Erschöpfung

In einigen Studien konnte man beobachten, dass die Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren die mentale Erschöpfung während des Trainings reduzieren kann [15]. Daraus würde sich in der Theorie ein geringerer Abfall der Motivation ergeben, weshalb die Trainingsleistung länger aufrechterhalten werden kann.

BCAAs konkurrieren bei der Aufnahme aus dem Dünndarm sowie beim Transport über die Blut-Hirn-Schranke mit der Aminosäure Tryptophan um die Transportproteine. Anders ausgedrückt, müssen sich diese Aminosäuren eine Art von Transport-Kanal teilen. Tryptophan ist eine besonders wichtige Aminosäure im menschlichen Stoffwechsel, da sie die Vorstufe für die Produktion von Serotonin darstellt. Dieser Neurotransmitter ist unter anderem für unsere Stimmung verantwortlich und beeinflusst auch den Appetit sowie das Hungergefühl.

>> Bei Muscle24 könnt ihr das heißeste Fitness-Clothing zum besten Preis bestellen! <<

Während des Trainings fällt der Gehalt an BCAAs in unserem Blut, woraufhin mehr Tryptophan in das Gehirn gelangt, zu Serotonin umgewandelt wird und dadurch das Gefühl der Müdigkeit sowie der Erschöpfung steigert. Erhöhen wir im gleichen Zuge die Aufnahme von BCAAs über eine Supplementation, kann aufgrund der Konkurrenz weniger Tryptophan über die Blut-Hirn-Schranke treten und dort den Serotoninspiegel erhöhen. Folglich wird die mentale Erschöpfung ausgeglichen [15]. So zumindest wieder die Theorie.

An dieser Stelle muss jedoch um selben Atemzug erwähnt werden, dass Serotonin eine essenzielle Rolle in der Regulierung des Hungers und des Appetits einnimmt. Sorgt nun ein Überangebot an BCAAs dafür, dass weniger Tryptophan an seinen Bestimmungsort gelangt, kann ein Mangel an Serotonin die Folge sein. Dadurch steigt der Appetit, was dafür sorgt, dass wir womöglich mehr Kalorien aufnehmen, als es unter normalen Bedingungen der Fall wäre [16]. Das zeigen zumindest aktuelle Studien an Mäusen. Es ist allerdings nicht abwegig. diese Ergebnisse auch auf uns Menschen zu übertragen, da die Mechanismen bei uns ebenfalls vorhanden sind. Das ist beispielsweise auch der Grund dafür, dass einige Fatburner den Stoff 5-HTP enthalten, der als Zwischenprodukt in der Synthese von Serotonin aus Tryptophan auftritt.

Zusammenfassung und Fazit

Während die meisten Kraftsportler und Bodybuilder noch vor wenigen Jahren überzeugt von der Wirkung der Kombination aus Leucin, Isoleucin und Valin waren, revidieren aktuelle Studien die Sinnhaftigkeit von BCAAs hinsichtlich der Proteinsynthese und des Muskelaufbaus, wenigstens solange eine ausreichende Proteinaufnahme gegeben ist. Sollte man dennoch zu freien Aminosäuren greifen wollen, beispielsweise um sie während des Trainings zum Zwecke der Reduktion des Muskelproteinabbaus zu konsumieren, sollte man zu einer Kombination aller acht essenziellen Aminosäuren greifen.

Forschungsarbeiten, die den Einfluss von EAAs auf die Stimulierung der MPS untersuchten, zeigten insgesamt betrachtet, dass die Aufnahme von sechs bis zwölf Gramm in Form eines kompletten Proteins zwischen den Mahlzeiten, vor oder nach dem Training die MPS weitestgehend unabhängig von der Proteinquelle, aus der sie stammen, stimuliert [14]. Zwar gibt es bisher nur wenige Daten über die Einnahme isolierter EAAs ohne die Anwesenheit der anderen zwölf proteinogenen Aminosäuren, doch scheinen sie gegenüber der Einnahme von BCAAs deutlich überlegen zu sein. Wer auf Nummer sicher gehen möchte, sollte darauf achten, eine ausreichende Menge Protein über vollwertige Nahrungsmittel innerhalb der ein bis drei Stunden vor sowie nach dem Training zu sich zu nehmen. 

Ungeachtet dessen könnten BCAAs dabei behilflich sein, die mentale Erschöpfung im Rahmen des Trainings zu bekämpfen und somit die Motivation und Trainingsleistung oben zu halten. Da wir wissen, dass das absolvierte Trainingsvolumen ebenfalls einen großen Faktor bei der muskulären Hypertrophie darstellt, könnte diese Maßnahme langfristig zu einer indirekten Steigerung des Muskelaufbaus führen. Allerdings gibt es durchaus günstigere und effektiver Maßnahmen, um die Müdigkeit im Training zu reduzieren.

https://www.instagram.com/p/B29OcDqonbU/

Literaturquellen:

1. Santos, Carina de Sousa, and Fabrício Expedito Lopes Nascimento. „Isolated branched-chain amino acid intake and muscle protein synthesis in humans: a biochemical review.“ Einstein (São Paulo) 17.3 (2019).
2. Burd, Nicholas A., et al. „Exercise training and protein metabolism: influences of contraction, protein intake, and sex-based differences.“ Journal of applied physiology 106.5 (2009): 1692-1701.
3. Atherton, Philip J., et al. „Muscle full effect after oral protein: time-dependent concordance and discordance between human muscle protein synthesis and mTORC1 signaling.“ The American journal of clinical nutrition 92.5 (2010): 1080-1088.
4. Biolo, Gianni, et al. „Protein synthesis and breakdown in skin and muscle: a leg model of amino acid kinetics.“ American Journal of Physiology-Endocrinology And Metabolism 267.3 (1994): E467-E474.
5. Louard, Rita J., Eugene J. Barrett, and Robert A. Gelfand. „Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in man.“ Clinical Science 79.5 (1990): 457-466.
6. Louard, Rita J., Eugene J. Barrett, and Robert A. Gelfand. „Overnight branched-chain amino acid infusion causes sustained suppression of muscle proteolysis.“ Metabolism 44.4 (1995): 424-429.
7. McGlory, Chris, et al. „The impact of exercise and nutrition on the regulation of skeletal muscle mass.“ The Journal of physiology 597.5 (2019): 1251-1258.
8. Burd, Nicholas A., et al. „Enhanced amino acid sensitivity of myofibrillar protein synthesis persists for up to 24 h after resistance exercise in young men.“ The Journal of nutrition 141.4 (2011): 568-573.
9. Churchward-Venne, Tyler A., Nicholas A. Burd, and Stuart M. Phillips. „Nutritional regulation of muscle protein synthesis with resistance exercise: strategies to enhance anabolism.“ Nutrition & metabolism 9.1 (2012): 40.
10. Churchward-Venne, Tyler A., et al. „Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial.“ The American journal of clinical nutrition 99.2 (2013): 276-286.
11. Szmelcman, S., and K. Guggenheim. „Interference between leucine, isoleucine and valine during intestinal absorption.“ Biochemical Journal 100.1 (1966): 7.
12. Russell, H. Y. D. E., Peter M. Taylor, and Harinder S. Hundal. „Amino acid transporters: roles in amino acid sensing and signalling in animal cells.“ Biochemical Journal 373.1 (2003): 1-18.
13. Jackman, Sarah R., et al. „Branched-chain amino acid ingestion stimulates muscle myofibrillar protein synthesis following resistance exercise in humans.“ Frontiers in physiology 8 (2017): 390.
14. Kerksick, Chad M., et al. „ISSN exercise & sports nutrition review update: research & recommendations.“ Journal of the International Society of Sports Nutrition 15.1 (2018): 38.
15. Blomstrand, Eva. „A role for branched-chain amino acids in reducing central fatigue.“ The Journal of nutrition 136.2 (2006): 544S-547S.
16. Solon-Biet, Samantha M., et al. „Branched-chain amino acids impact health and lifespan indirectly via amino acid balance and appetite control.“ Nature Metabolism (2019): 1.